Komplexitätszunahme in einer molekularen Maschine

Wiedererweckte Proteine werfen Licht auf die Evolution

Es ist ein Hauch von Jurassic Park, was Evolutionsbiologen mit Proteinen, die vor Millionen Jahren aktiv waren, gelungen ist. Evolutionsbiologen haben ursprüngliche Formen einer molekularen Maschine wieder "zum Leben erweckt". Ermöglicht wurden die Experimente durch die Entwicklung von Methoden zur Rekonstruktion stammesgeschichtlich alter (anzestraler) DNA-Sequenzen und durch die Fortschritte chemischer und molekularbiologischer Techniken. Heute können automatisiert Oligonukleotide synthetisiert und dann stückweise mittels Polymerase-Kettenreaktion (PCR) zu einem Gen zusammengesetzt werden. Anschließend kann man das Gen exprimieren und die Funktion des ursprünglichen Proteins charakterisieren. Auf diese Weise ließ sich rekonstruieren, in welchen evolutionären Schritten die molekulare Maschine zu ihrer heutigen Komplexität gelangte. In diesem Beitrag werden die neuen Ergebnisse vorgestellt und anschließend die Evolution der komplexen Struktur (V-ATPase) im Ganzen betrachtet.

Titelbild: Schematischer Aufbau einer V-ATPase. Bildquelle: NOchotny, VATPase-en.png, CC BY-SA 3.0.

PDF-Dokument [16 Seiten/ 4 Abb.]

Aus dem Inhalt

- Einführung

- Die Rekonstruktion ursprünglicher Sequenzen

- Wiedererweckte Proteine werfen ein Licht auf die Evolution

- Die V-ATPase der Pilze – Entstehung und Differenzierung eines komplexen Proteinrings

- Komplexitätszunahme durch Verluste

- Nur wenige Mutationen waren nötig

- Weiterführende Informationen

- Begriffserklärung / Literatur

Zusammenfassung

Duplikationsereignisse mit anschließender Diversifikation spielen eine wichtige Rolle in der molekularen Evolution. So ließ sich jüngst durch Rekonstruktion der Sequenz einer "molekularen Maschine", der so genannten V-ATPase, zeigen, wie eine Protein-Untereinheit (der sogenannte V₀-Ring, der eine Art von Protonenkanal bildet) in mehreren Schritten an Komplexität zunahm: Bei Hefen und anderen Pilzen besteht der V₀-Ring aus drei essentiellen Komponenten statt aus zweien, die zusammen eine nicht reduzierbare funktionelle (Unter-) Einheit bilden: Wird nur ein einziger Teil des Rings entfernt, funktioniert der Komplex nicht mehr.

Wie erwartet ist dieses V₀-Dreikomponentensystem nicht in einem evolutionären Quantensprung entstanden. So wie bei anderen evolutionären Veränderungen schufen vorhandene Gene und Strukturen die Voraussetzung für die Komplexitätszunahme. Und wie die Wissenschaftler um FINNIGAN plausibel aufzeigen konnten, ist der Weg von dem V₀-Zweikomponentensystem zu dem V₀-Dreikomponentensystem durch molekulare Evolutionsmechanismen überbrückbar. Dieses Prinzip funktioniert offensichtlich nicht nur bei einzelnen Teilsystemen molekularer Maschinen, wie dem V₀-Ring der V-ATPase, sondern auch bei anderen Untereinheiten komplexer Proteine. So könnte sich einem durch Daten gestützten Modell zufolge die V-ATPase als Ganzes in mehreren Schritten aus einer ursprünglichen, relativ einfach strukturierten RNA-Helikase entwickelt haben.

Der Biologe Joseph W. THORNTON hat sich zum Ziel gesetzt, die Evolution komplexer, fein abgestimmter molekularer Systeme vollständig mechanistisch zu erklären. In den kommenden Jahren sind durch die Techniken zur Rekonstruktion und Synthese ursprünglicher Gensequenzen weitere interessante Resultate zu erwarten, die Licht auf die Evolution komplexer Merkmale werfen. Die Experimente fordern auch Befürworter von Intelligent Design heraus, die behaupten, (irreduzibel) komplexe biologische Systeme konnten nicht ohne "intelligente Eingriffe" entstehen.

Autor: Tobias Klös